Какие функции белков в клетке?

Функция

cMyBP-C не важен для образования саркомеров во время эмбриогенеза, но имеет решающее значение для организации саркомеров и поддержания нормальной сердечной функции . Отсутствие cMyBP-C ( мыши с целевым нокаутом Mybpc3) приводит к тяжелой гипертрофии сердца, увеличению отношения массы сердца к массе тела, увеличению желудочков, повышению чувствительности миофиламентов к Са2 + и снижению диастолической и систолической функции. Гистологически нокаутные сердца , нацеленные на Mybpc3, демонстрируют структурные перестройки с нарушением структуры сердечных миоцитов и усилением интерстициального фиброза, как у пациентов с гипертрофической кардиомиопатией , без явных изменений формы или размера отдельных сердечных миоцитов. Ультраструктурное исследование показало потерю бокового выравнивания соседних миофибрилл с смещенными Z-линиями.

cMyBP-C, по-видимому, действует как тормоз сердечного сокращения, так как у мышей с нокаутом cMyBP-C увеличивается нагрузка на укорочение, мощность и циклическая кинетика. В соответствии с этим представлением, мыши с нокаутом cMyBP-C демонстрируют ненормальный систолический временной период, с укороченным временным курсом эластичности и более низкой пиковой эластичностью in vivo, а также ускоренным развитием силы в изолированных сердечных волокнах с кожным покровом, что позволяет предположить, что cMyBP-C необходим для ограничения перекрестных мостиков. чтобы выдержать нормальный выброс.

cMyBP-C регулирует расположение миозина и актина для взаимодействия и действует как привязь к головкам миозина S1, ограничивая их подвижность. Это приводит к уменьшению количества образующихся поперечных мостиков, что препятствует генерации силы из-за его N-концевой области C1-M-C2, взаимодействующей с доменом миозина-S2. Кроме того, cMyBP-C способствует регуляции сердечного сокращения при короткой длине саркомера и необходим для полного расслабления в диастолу.

Взаимодействия cMyBP-C с его партнерами по связыванию варьируются в зависимости от его статуса посттрансляционной модификации . По крайней мере, три широко охарактеризованных сайта фосфорилирования (Ser273, 282 и 302; нумерация относится к последовательности мыши) локализованы в мотиве M cMyBP-C и нацелены на протеинкиназы в иерархическом порядке событий. В своем дефосфорилированном состоянии cMyBP-C связывается преимущественно с миозином S2 и тормозит образование перекрестных мостиков, однако при фосфорилировании в ответ на β-адренергическую стимуляцию посредством активации цАМФ- зависимой протеинкиназы ( PKA ) он способствует связыванию с актином, а затем ускоряет образование перекрестных мостиков. , усиливая развитие силы и способствуя расслаблению. Протеинкиназы, идентифицированные до сих пор для фосфорилирования cMyBP-C в мотиве M, представляют собой PKA , Ca 2+ / кальмодулин-зависимая киназа II ( CaMKII ), рибосомная s6-киназа (RSK), протеинкиназа D (PKD) и протеинкиназа C (PKC). ). Кроме того, GSK3β был описан как другая протеинкиназа для фосфорилирования cMyBP-C вне M-домена в богатом пролином-аланином актин-связывающем сайте Ser133 в миокарде человека (Ser131 мыши). Фосфорилирование необходимо для нормальной сердечной функции и стабильности cMyBP-C, а общие уровни фосфорилирования cMyBP-C снижаются при сердечной недостаточности человека и экспериментальной сердечной недостаточности. Существуют и другие посттрансляционные модификации cMyBP-C, которые происходят по всему белку и еще не полностью охарактеризованы, такие как ацетилирование, цитруллинирование, S-глутатиолирование, S-нитрозилирование и карбонилирование.

Результаты

Концентрация гликогена, содержание жидкости и концентрации саркоплазматических белков за время тренировок существенно не изменились. Однако концентрации актина и миозина и активность цитратсинтазы к концу исследования значительно снизились (p = 0.035). Более того, хотя изменения концентрации саркоплазматических белков были несущественными, они имели тенденцию к росту (среднее изменение составило около 23%, p = 0.065), но сильно варьировали.

Обратите внимание: содержание сократительных белков не снижается. Сколько их было, столько и осталось

В химически окрашенных волокнах количество актина в одном волокне существенно не меняется. Однако волокно растет, что приводит к снижению концентрации актина. Также стоит отметить, что перед тренировкой и после трех недель занятий общее содержание актина было тесно связано с площадью поперечного сечения волокна (r2 = 0,815 перед тренировкой и 0,867 после трех недель тренировки). Однако через шесть недель достоверной связи между содержанием актина и площадью поперечного сечения волокна не было (r2 = 0.160; p = 0.22).

Несмотря на снижение концентраций актина и миозина, средние значения маркеров расщепления белка (активность протеасом 20S и содержание убиквитинированного белка) и повреждения мышц (активность креатинкиназы сыворотки) существенно не изменились.

Хотя общая концентрация белков саркоплазмы не увеличилась, концентрация отдельных белков возросла, в том числе связанных с гликолизом и глюконеогенезом.

У той семерки, которым делали дополнительную биопсию, площадь поперечного сечения через 8 дней после окончания тренировок вернулась к начальному уровню. В отличие от полной выборки из 15 человек, содержание саркопламатических белков у этой семерки значительно возросло к концу тренировочной программы и стало еще больше после недели отдыха. Соответственно, концентрации актина и миозина имели тенденцию к снижению.

Медицинские офисы KDLmed

• КЛИНИКА 1
• КЛИНИКА 2
• КЛИНИКА 3

АДРЕС:г. Пятигорск, проспект 40 лет Октября, 62/3

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 14:00 / вс 8:30 — 13:00
Взятие крови: пн-сб 7:30 — 12:00
вс 8:30 — 12:00
Взятие мазка: пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 13:30 / вс 8:30 — 12:00

ТЕЛЕФОН:(8793) 330-640
+7 (928) 225-26-74

АДРЕС:г. Пятигорск, проспект 40 лет Октября, 14

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 14:00 / вс 8:30 — 13:00
Взятие крови: пн-сб 7:30 — 12:00
вс 8:30 — 12:00
Взятие мазка: пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 13:30 / вс 8:30 — 12:00

ТЕЛЕФОН:(8793) 327-327
+7 (938) 302-23-86

АДРЕС:г. Пятигорск, ул. Адмиральского, 6А

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 14:00
Взятие крови: пн-сб 7:30 — 12:00
Взятие мазка: пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 13:30

ТЕЛЕФОН:(8793) 98-13-00
+7 (928) 363-81-28

АДРЕС:г. Ставрополь, ул. Ленина, 301

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 15:00
сб 7:30 — 14:00 / вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(8652) 35-00-01
+7 (938) 316-82-52

• КЛИНИКА 1
• КЛИНИКА 2

АДРЕС:г. Невинномысск, ул. Гагарина, 19

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 15:00
вс 8:30 — 14:00

ТЕЛЕФОН:(86554) 7-08-18
+7 (928) 303-82-18

АДРЕС:г.Невинномысск, ул. Гагарина, 60

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:8 (86554) 6-08-81
8 (938) 347-42-17

АДРЕС:г. Нефтекумск, 1-й микрорайон, ул. Дзержинского, 7

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86558) 4-43-83
+7 (928) 825-13-43

АДРЕС:г. Буденновск, пр. Энтузиастов, 11-Б

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00
вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86559) 5-55-95
+7 (938) 302-23-89

АДРЕС:г. Зеленокумск, ул. Гоголя, д.83

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00
вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86552) 6-62-14
+7 (938) 302-23-90

АДРЕС:г. Минеральные Воды, ул. Горская, 61, 13/14

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 16:00 / вс 8:30 — 15:00

ТЕЛЕФОН:(87922) 6-59-29
+7 (938) 302-23-88

• КЛИНИКА 1
• КЛИНИКА 2

АДРЕС:г. Ессентуки, ул. Володарского, 32

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 14:30 / вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(87934) 6-62-22
+7 (938) 316-82-51

АДРЕС:г.Ессентуки, ул.Октябрьская 459 а

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 15:00
сб 7:30 — 14:30

ТЕЛЕФОН:(87934) 99-2-10
+7 (938) 300-75-28

АДРЕС:г. Георгиевск, ул. Ленина, 123/1

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 14:00 / вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(87951) 50-9-50
+7 (938) 302-23-87

АДРЕС:г. Благодарный, ул. Первомайская, 38

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 15:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86549) 24-0-24
+7 (928) 363-81-37

АДРЕС:г. Светлоград, ул. Пушкина, 19 (Центр, Собор)

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 15:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86547) 40-1-40
+7 (928) 363-81-41

АДРЕС:с. Донское, ул. 19 Съезда ВЛКСМ, 4 А

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86546) 34-330
+7 (928) 363-81-25

АДРЕС:г. Новоалександровск, ул. Гагарина, 271 (пересечение с ул. Пушкина)

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:8(86544) 5-46-44
+7 (928) 363-81-45

АДРЕС:с. Александровское, ул. Гагарина, 24

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 15:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86557) 2-13-00
+7 (928) 363-81-35

АДРЕС:с. Кочубеевское, ул. Братская, 98 (ТЦ «ЦУМ»)

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 13:00
сб 7:30 — 13:00
вс 8:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86550) 500-22
+7 (928) 363-81-42

АДРЕС:г. Железноводск, ул. Ленина, 127

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 17.30
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(87932) 32-8-26
+7 (928) 363-81-30

АДРЕС:с. Арзгир, ул. Кирова, 21 (Рынок)

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 14:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:(86560) 31-0-41
+7 (928) 363-81-44

АДРЕС:г.Ипатово, ул. Ленинградская, 54

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:8 (86542) 5-85-15
8 (938) 347-42-16

АДРЕС:ст. Ессентукская, ул. Павлова, 17

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 16:00
сб 7:30 — 14:30

ТЕЛЕФОН:8 (87961) 6-61-00
8 (938) 347-42-18

АДРЕС:ст. Курская, ул. Калинина, д. 188

ВРЕМЯ РАБОТЫ:пн-пт 7:30 — 18:00
сб 7:30 — 13:00

ТЕЛЕФОН:8(87964) 5-40-10
8(938) 347-43-29

• Пятигорск
• Ставрополь
• Невинномысск

• Нефтекумск
• Буденновск
• Зеленокумск

• Минеральные Воды
• Ессентуки
• Георгиевск

• Благодарный
• Светлоград
• Донское

• Новоалександровск
• Александровское
• Кочубеевское

• Железноводск
• Арзгир
• Ипатово

• Ессентукская
• Курская

Патомеханизмы

Прекрасное понимание того, как мутации MYBPC3 приводят к развитию наследственной кардиомиопатии, пришло из анализа образцов миокарда человека, переноса генов в различных клеточных линиях, моделей естественных или трансгенных животных и недавнего моделирования заболеваний с использованием индуцированных плюрипотентных стволовых клеток ( ИПСК ). -производные сердечные миоциты. Хотя доступ к образцам миокарда человека затруднен, по крайней мере, некоторые исследования предоставили доказательства того, что усеченные cMyBP-Cs, возникающие в результате усечения мутаций MYBPC3 , не обнаруживаются в образцах пациентов-людей с помощью Вестерн-иммуноблот-анализа. Это предложение было поддержано в гетерозиготном Mybpc3 -targeted нокаут у мышей, неся человека c.772G> Переход (т.е. мутации основателя в Тоскане Эти данные свидетельствуют о том гаплонедостаточность в качестве основного механизма заболевания у гетерозиготных усечения мутаций. Совокупность доказательств существует , что механизмы регуляция экспрессии мутантного аллеля включает нонсенс-опосредованный распад мРНК , убиквитин-протеасомную систему (UPS) и аутофагию-лизосомный путь после переноса гена мутантного MYBPC3 в сердечные миоциты или у мышей in vivo . В отличие от усекающих мутаций, missense мутации приводят, в большинстве случаев (хотя их трудно специфически обнаружить), к стабильным мутантным cMyBP-C, которые, по крайней мере частично, включены в саркомер и могут действовать как ядовитые полипептиды в структуре и / или функции саркомера. Следовательно, гомозиготные или сложные гетерозиготные мутации, вероятно, подлежат дифференциальному регулированию в зависимости от того, являются ли они двойным миссенс, двойным усечением или двойным усечением. r смешанные миссенс / усекающие мутации. Гомозиготные мыши Mybpc3, нацеленные на нокаут, которые генетически имитируют ситуацию тяжелой неонатальной кардиомиопатии, рождаются без фенотипа, и вскоре после рождения у них развивается систолическая дисфункция с последующей (компенсаторной) гипертрофией сердца. Переход c.772G> A человека приводит к низким уровням трех различных мРНК Mybpc3 и cMyBP-C у гомозиготных мышей, что предполагает сочетание гаплонедостаточности и отравления полипептидами как механизма заболевания в гомозиготном состоянии. Кроме того, было показано , что сочетание внешнего стресса (например, нейрогуморального стресса или старения) и мутаций Mybpc3 нарушает UPS у мышей, а протеасомная активность также снижается у пациентов с гипертрофической кардиомиопатией или дилатационной кардиомиопатией .

Кожные трабекулы или сердечные миоциты, полученные от пациентов-людей, несущих мутацию MYBPC3, или от гетерозиготных и гомозиготных мышей, нацеленных на Mybpc3, демонстрировали более высокую чувствительность миофиламентов к Са2 +, чем контрольные. Моделирование заболеваний с помощью технологии инженерной ткани сердца ( EHT ) с сердечными клетками от гетерозиготных или гомозиготных Mybpc3- целевых мышей воспроизводило наблюдения, сделанные в исследованиях на людях и мышах, демонстрирующие сокращенные сокращения, большую чувствительность к внешнему Ca2 + и меньшую инотропную реакцию на различные лекарства ( изопреналин, EMD 57033 и верапамил) по сравнению с контрольными EHT дикого типа. Следовательно, EHT подходят для моделирования фенотипа заболевания и повторения функциональных изменений, обнаруженных у мышей с гипертрофической кардиомиопатией . Еще одна хорошая система для моделирования кардиомиопатий в чашке для культивирования клеток — это получение сердечных миоцитов из ИПСК . Отчеты о человеческих iPSC-моделях саркомерных кардиомиопатий показали клеточную гипертрофию в большинстве случаев, в том числе с мутацией c.2995_3010del MYBPC3, которая помимо гипертрофии проявляла вариабельность сократительной способности в присутствии эндотелина-1 .

Основные функции

Принято выделять 11 функций белка:

Осторожно! Если преподаватель обнаружит плагиат в работе, не избежать крупных проблем (вплоть до отчисления). Если нет возможности написать самому, закажите тут

1. Транспортная.
2. Строительная
3. Регуляторная.
4. Защитная.
5. Двигательная.
6. Сигнальная.
7. Запасающая.
8. Энергетическая.
9. Каталитическая или ферментативная.
10. Функция антифриза.
11. Резервная или питательная.

Транспортная

Уникальная способность белков заключается в их умении присоединять различные вещества и транспортировать их к тем или иным тканям и органам: 

• гемоглобин — белок в крови. Присоединяет к себе кислород и переносит его от легких ко всем органам и тканям, а от них забирает углекислый газ и перевозит обратно в легкие;
• липопротеины (от греческого lípos (Λίπος) — «жир», proteḯni (πρωτεΐνη) — «белок»). Отвечают за транспортировку жира;
• гаптоглобин. Связывает гемоглобин, попадающий в кровь при повреждении эритроцитов, и свободный гемоглобин, образуя комплекс гемоглобин-гаптоглобин. Он поглощается и утилизируется клетками печени. Печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема;
• трансферрин. Вырабатывается в печени, связывает железо и переносит его по телу.

Белки выступают трансфером ионов кальция, магния, железа, меди и др.

Строительная

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных составов:

кератин. Основной компонент в составе волос, ногтей, перьев или копыт;

• коллаген. Главный элемент сухожилий и хрящей;
• эластин. Входит в состав связок;
• белки клеточных мембран. В основном это гликопротеины.

Регуляторная

Существует отдельная, довольно крупная группа белков, которая ориентируется на регулирование процессов обмена веществ. В этом принимают участие особые гормоны белковой природы. К примеру, инсулин, который контролирует уровень глюкозы в крови и способствует синтезу гликогена.

Защитная

Включается в случае проникновения в организм чужеродных белков или других микроорганизмов, антигенов. В ответ на нападение образуются специальные белки, антитела, которые выполняют функцию обезвреживания нежелательных веществ.

При кровотечении помогает фибрин, способствующий свертыванию крови.

Двигательная

Белки актин и миозин необходимы для сокращения мышц у многоклеточных организмов и других подвижных функций живых существ.

Сигнальная

На клетках есть мембраны, в которые встроены особые рецепторы. Это белки, которые могут изменять свою третичную структуру в зависимости от внешней среды. Так осуществляется передача команд из внешней среды в клетку.

Запасающая

В случаях длительного голодания организм животных или человека использует белки мышц, эпителиальных тканей и печени для поддержания жизнедеятельности организма.

Кроме того, белки участвуют в откладывании в качестве запаса некоторых веществ. Таким веществом может бы железо, которое не выводится из организма при распаде гемоглобина, а образует комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

В качестве источника энергии белки — очень дорогостоящий продукт для нашего тела. Он используется в последнюю очередь, когда израсходованы все углеводы и жиры. При распаде 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии. Первым делом они распадаются до аминокислот, а потом до конечных продуктов: воды, углекислого газа и аммиака.

Каталитическая (ферментативная)

Одна из самых важных для организма функций осуществляется за счет особых белков, ферментов (биохимических катализаторов). Они ускоряют биохимические реакции в клетках.

Ферменты можно разделить на:

1. Простые. Состоят исключительно из аминокислот.
2. Сложные. Помимо белковой части в их состав входит группа небелкового происхождения (кофактор). У некоторых ферментов эту роль играют витамины.

Функция антифриза

У некоторых существ в плазме крови есть белки, которые предупреждают ее замерзание. Такая способность белка является необходимой для выживания в условиях экстремально низких температур.

Питательная (резервная)

Ее выполняют резервные белки, которые становятся для плода источниками питания. В качестве примера можно привести белки яйца (овальбумины) или основной белок молока (казеин).

Миозин

миозин и актин, миозин фотоМиозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц.

Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ). Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения

Молекулярная масса миозина около 500 000.

При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

• 1 Структура
• 2 Виды миозина
  • 2.1 Мышечный миозин
  • 2.2 Немышечный миозин
• 3 Примечания
• 4 См. также

Структура

Миозины — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка — «головку» и «хвостик».

Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin) — 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) — одна «головка».

Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные — не могут.

На электронных микрофотографиях молекулы миозина имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие миозина, скручены в спираль. Белки, аналогичные миозину, обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.

Мышечный миозин

Мышечный миозин (т. н. Миозин II) — традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две «головки» молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост.

Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы «шагают» по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ.

При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.

Немышечный миозин

Миозин V

Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные.

Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу.

Миозин I — в фоторецепторах, миозин VII — в органах слуха.

См. также

п·о·р Биологические двигатели 

Актин • Динеин • Кинезин • Миозин • Тропомиозин • Тропонин • Флагеллин

См. также: Молекулярные моторы

миозин, миозин и актин, миозин и актин титин, миозин фото, миозински филаменти

Миозин Информацию О

Миозин

МиозинМиозин Вы просматриваете субъектМиозин что, Миозин кто, Миозин описание

There are excerpts from wikipedia on this article and video

Поисковая система, разработанная для вас, доставляет вам самую актуальную и точную информацию с простым дизайном и системой быстрого функционирования. Вы можете найти почти любую информацию, которую вы ищете на нашем сайте.

На данный момент мы служим только на английском, турецком, русском, украинском, казахском и белорусском языках. Очень скоро в систему будут добавлены новые языки.

Жизнь известных людей дает вам информацию, изображения и видео о сотнях тем, таких как политики, правительственные деятели, врачи, интернет-сайты, растения, технологические транспортные средства, автомобили и т. д.

Функции белков в клетке:

1. Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
2. Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
3. Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
4. Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
5. Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
6. Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, NH3. Аммиак NH3 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
7. Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей.

Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

• восстановления;
• этерификации;
• лкилирования;
• нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Генетика

Клонирование кДНК MYBPC3 человека и локализация гена на хромосоме 11p11.2 человека способствовали структуре и функции cMyBP-C. Таким образом, MYBPC3 стал «лучшим» геном-кандидатом в локус CMH4 для гипертрофической кардиомиопатии, который первоначально был картирован группой Шварца. Были идентифицированы мутации MYBPC3, сегрегированные в семьях с гипертрофической кардиомиопатией . MYBPC3 , таким образом , был четвертый ген гипертрофической кардиомиопатии , после MYH7 , кодирующий β- тяжелой цепи миозина , TNNT2 и TPM1 , кодирующий сердечной тропонина Т и α- тропомиозин , соответственно, выделяя гипертрофической кардиомиопатии , как болезнь саркомера .

На сегодняшний день идентифицировано около 350 мутаций в MYBPC3 , и в значительной степени мутации приводят к усечению белка, сдвигам в рамках считывания и кодонам преждевременной терминации. Генетические исследования выявили значительное совпадение генотипов и фенотипов, поскольку мутации MYBPC3 могут приводить к различным формам кардиомиопатий, таким как дилатационная кардиомиопатия и некомпактная кардиомиопатия левого желудочка . У пациентов с изолированными или семейными случаями дилатационной кардиомиопатии мутации MYBPC3 представляли собой второе по величине количество известных мутаций. Кроме того, интронная делеция MYBPC3 длиной 25 пар оснований, приводящая к усечению белка, присутствует у 4% населения Южной Индии и связана с более высоким риском развития сердечной недостаточности. Мутации основателя MYBPC3 были зарегистрированы в Исландии, Италии, Нидерландах, Японии, Франции и Финляндии, где они составляют большой процент случаев гипертрофической кардиомиопатии. Все они являются усекающими мутациями, приводящими к более короткому белку, лишенному регуляторного фосфорилируемого М-мотива и / или основных связывающих доменов с другими саркомерными белками. Совокупность доказательств указывает на то, что пациенты с более чем одной мутацией часто развивают более тяжелый фенотип, и значительная часть гипертрофической кардиомиопатии с началом в детстве (14%) вызвана сложными генетическими вариантами. Это говорит о том, что эффект дозировки гена может быть ответственным за проявления в более молодом возрасте. Сообщалось в общей сложности о 51 случае гомозигот или сложных гетерозигот, большинство из них с двойным усечением мутаций MYBPC3 и связано с тяжелой кардиомиопатией, приводящей к сердечной недостаточности и смерти в течение первого года жизни.

Состав

cMyBP-C представляет собой белок 140,5 кДа, состоящий из 1273 аминокислот. cMyBP-C — это миозин-ассоциированный белок, который связывается с интервалами 43 нм вдоль основной цепи толстой миозиновой нити, растягиваясь на 200 нм по обе стороны от M-линии в зоне, несущей поперечный мостик (C-область) полосы A в поперечно-полосатые мышцы. Приблизительная стехиометрия cMyBP-C вдоль толстой нити составляет 1 на 9-10 молекул миозина, или 37 молекул cMyBP-C на толстую нить. Помимо миозина, cMyBP-C также связывает тайтин и актин . Изоформа cMyBP-C, экспрессируемая в сердечной мышце, отличается от изоформы, экспрессируемой в медленных и быстрых скелетных мышцах ( MYBPC1 и MYBPC2 соответственно), тремя особенностями: (1) дополнительным иммуноглобулиновым (Ig) -подобным доменом на N-конце, (2 ) линкерная область между вторым и третьим доменами Ig и (3) дополнительная петля в шестом домене Ig . cMyBP-C, по-видимому, необходим для нормального порядка, длины волокон и расстояния между решетками в структуре саркомера .

Основные свойства белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Практическое применение и выводы

• Саркоплазматическая гипертрофия не миф, она реально существует.
• Выраженность саркоплазматической гипертрофии может зависеть от числа повторений (она особенно заметна при 8-10 и более повторах) и от количества подходов (чем их больше, тем сильнее выражена гипертрофия). Она может также зависеть от стажа тренировки, поскольку сильнее проявляется у более опытных атлетов. Этот вывод исходит из предположения, что саркоплазматическая гипертрофия стимулирует усиление анаэробного метаболизма.
• Нам нужно гораздо больше исследований, чтобы разобраться во всех деталях.

Этой фразой теперь заканчивается обсуждение практически любой научной статьи: «Необходимы дальнейшие исследования».