Строение белков. структуры белков

Продукты для похудения, содержащие белок

Похудение, основанное на употреблении пищи с большим количеством протеина и низком содержании жиров и углеводов, достаточно эффективны. Это обусловлено следующими причинами:

Белок замедляет переваривание углеводов, из-за чего глюкоза в крови поддерживается на одном уровне, замедляя возникновение чувства голода. Что не только помогает насыщаться меньшими порциями, но и делает эффект от такой диеты более стабильным.
На расщепление и всасывание протеинов тело тратит больше энергии, чем в случае углеводов и жиров

Поэтому низкоуглеводное питание позволяет снижать вес даже без постоянных физических нагрузок. Поскольку не вся пища, богатая белками, полезна, для эффективного снижения массы необходимо выбирать продукты с наименьшим содержанием жиров.
Если вы одновременно с диетой наращиваете мышечную массу, то будут полезны яйца.
Также стоит обратить внимание на курятину и постную говядину: вареную или приготовленную на пару. Для наилучшего результата ее лучше комбинировать с гарнирами.
Овсяные хлопья снабдят Вас необходимыми медленными белками, клетчаткой, витаминами и минералами при минимуме калорий и жиров.

Конечно, нужно учитывать и другие продукты животного и растительного происхождения, которые можно включать в рацион в зависимости от необходимого результата (похудение или набор мышечной массы) и их усвояемости.

Особенности и типы липопротеидов

Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.

Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.

Основные классы липопротеидов:

• Сложный белок высокой плотности (ЛВП, α-липопротеины). Перемещает холестерин к печени и периферическим тканям.
• Низкой плотности (ЛНП, β-липопротеины). Кроме холестерина транспортируют триацилглицериды и фосфолипиды.
• Очень низкой плотности (ЛОНП, пре-β-липопротеины). Выполняют функцию, подобную ЛНП.
• Хиломикроны (ХМ). Транспортируют жирные кислоты и холестерин из кишечника после поступления пищи.

Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).

Сравнение с другими системами классификации

Классификация SCOP больше зависит от ручных решений, чем полуавтоматическая классификация CATH , его главного конкурента. Человеческий опыт используется для определения того , некоторые белки являются эволюционно связаны между собой и , следовательно , должны быть отнесены к одной и той же надсемейства , или их сходство является результатом структурных ограничений , и , следовательно , они принадлежат к одной и той же складки . Другая база данных, FSSP , создается полностью автоматически (включая регулярные автоматические обновления), но не предлагает классификации, что позволяет пользователю сделать собственный вывод о значимости структурных отношений на основе попарных сравнений отдельных белковых структур.

Преемники SCOP

К 2009 году исходная база данных SCOP вручную классифицировала 38 000 записей PDB в строго иерархическую структуру. С ускоряющимся темпом публикаций по структуре белков ограниченная автоматизация классификации не успевала за ними, что привело к неполному набору данных. База данных расширенной структурной классификации белков (SCOPe) была выпущена в 2012 году с гораздо большей автоматизацией той же иерархической системы и полностью обратно совместима с SCOP версии 1.75. В 2014 году в SCOPe было повторно введено кураторство вручную, чтобы обеспечить точное распределение структуры. По состоянию на февраль 2015 года SCOPe 2.05 классифицировал 71 000 из 110 000 записей PDB.

Прототип SCOP2 был бета-версией Структурной классификации белков и системы классификации, которая была направлена ​​на усиление эволюционной сложности, присущей эволюции структуры белков. Следовательно, это не простая иерархия, а направленная сеть ациклических графов, соединяющая суперсемейства белков, представляющих структурные и эволюционные отношения, такие как круговые перестановки , слияние доменов и распад доменов. Следовательно, домены не разделены строгими фиксированными границами, а скорее определяются их отношениями к наиболее похожим другим структурам. Прототип был использован для разработки базы данных SCOP версии 2. Версия 2 SCOP, выпущенная в январе 2020 г., содержит 5134 семейства и 2485 суперсемейств по сравнению с 3902 семействами и 1962 суперсемействами в SCOP 1.75. Уровни классификации организуют более 41 000 неизбыточных доменов, которые представляют более 504 000 белковых структур.

База данных эволюционной классификации белковых доменов (ECOD), выпущенная в 2014 году, аналогична расширению SCOPe версии 1.75 SCOP. В отличие от совместимого SCOPe, он переименовывает иерархию класса-свертка-суперсемейство-семейство в группу архитектура-X-гомология-топология-семейство (A-XHTF), причем последний уровень в основном определяется Pfam и дополняется кластеризацией HHsearch для некатегоризованных последовательностей. . ECOD имеет лучшее покрытие PDB среди всех трех преемников: он охватывает каждую структуру PDB и обновляется каждые две недели. Прямое сопоставление с Pfam оказалось полезным для кураторов Pfam, которые используют категорию уровня гомологии для дополнения своей «клановой» группировки.

Список продуктов, содержащих белок

О функциональных классах

Ферменты — группа белков, повышающих скорость течения химических реакций

Краткий обзор функциональных классов белков:

• ферменты — группа белков, повышающих скорость течения химических реакций. Сюда относятся, например, трипсин и пепсин;
• транспортные выполняют задачу переноса атомов, молекул, ионов как внутри клетки, так и между ними в многоклеточных организмах. Они включают, например, альбумин и гемоглобин;
• пищевые (запасные) предназначены для обеспечения полезными веществами зародышей растений и животных на начальных стадиях их развития, например, казеин и альбумин;
• сократительные (двигательные) обеспечивают клетку или организм способностью сокращаться, менять форму и передвигаться (актин и миозин);
• структурные белки формируют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем, исполняющие опорную или защитную функцию, скрепляющие биологические структуры организмов и обеспечивающие им прочность, например, кератин и коллаген;
• защитные охраняют организм от вторжения инородных живых структур или предохраняют его от повреждений. Например, фибриноген, тромбин;
• регуляторные участвуют в клеточной или физиологической активности, например, инсулин и гормон роста.

Важно! Необходимо иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации белков, а также вследствие исключительного их многообразия отнесение к одной из описываемых здесь групп многих отдельных белков вызывает сложность. Белки просто незаменимы в поддержании жизни организма, а также служат его защитой

Установить, к какому классу принадлежат белки, бывает затруднительно из-за уникальности функций некоторых из них. В последнее время осуществляются попытки организовать белки в семейства и описать их домены и мотивы

Белки просто незаменимы в поддержании жизни организма, а также служат его защитой. Установить, к какому классу принадлежат белки, бывает затруднительно из-за уникальности функций некоторых из них. В последнее время осуществляются попытки организовать белки в семейства и описать их домены и мотивы.

О классификации белков

Сложность построения и большие размеры молекул, колоссальное многообразие функций белков делает трудной задачей разработку единой и чёткой их классификации на какой-то одной основе и не позволяет разделить их, не исключив некоторые уникальные белки. Классифицировать возможно по их составу, функциям и структуре.

О классификации белков

Классификация по сложности

В биохимии, исходя из уровня сложности строения, их принято делить на 2 группы — простые и сложные белки. Первые классифицируют еще по растворимости.

Классификация простых белков:

• альбумины — хорошо растворяемые в воде, растворах солей различных концентраций, щелочах и кислотах;
• глобулины — слабогидрированные вещества. Они растворяются в разбавленных нейтральных солях небольших концентраций, щелочах и кислотах, но они не растворимы в воде;
• протамины – низкомолекулярные щелочные белки. В их состав входит до 80% лизина и аргинина. Они хорошо растворяются в воде, кислой, нейтральной и в щелочной средах;
• проламины растворяются в разбавленном (60-80%) этаноле, слабых кислотах и щелочах, но они устойчивы к воде, солевым растворам, а также абсолютному этиловому спирту. Их хорошая растворимость в этаноле связана с неполярностью радикала пролина;
• глютелины — белки, растворимые в слабых (0,1-0,2%) растворах кислот и щелочей, но устойчивы к воде, спиртовым и солевым растворителям.

За пределами данной классификации простых белков расположены те, которые обладают сильной устойчивостью ко всем указанным растворителям. К примеру, протеиноиды — белки опорных тканей.

Классификация сложных белков:

• гликопротеиды имеют в своем составе углеводный элемент. Эти вещества присутствуют во всех тканях живых организмов и растений;
• липопротеиды — сложные белково-липидные структуры. К примеру, они служат структурной основой мембран клетки;
• хромопротеиды — белки красного цвета и флавопротеиды — желтого. В их составе присутствуют ионы металлов и витамин В2;
• фосфопротеиды содержат связанные ковалентно остатки фосфорной кислоты;
• металлопротеиды содержат негемовые и связанные по расположению ионы металлов;
• нуклеопротеиды принимают участие в биологических процессах главного звена, которое служит основой работы любого организма.

Классификация по форме

В основе классификации по форме лежит соотношение продольной и поперечной осей. Выделяют 2 группы:

• к глобулярным относятся вещества, у которых такое соотношение не превышает 1:10 и имеет эллипсоидную форму. Они включают ферменты, иммуноглобулины, определённые гормоны белковой природы (например, инсулин);
• фибриллярные обладают вытянутой, нитевидной структурой, в которой соотношение осей превышает 1 к 10. Например, протеиноиды, осуществляющие в организме структурную функцию, или миозин, который участвует в сокращении мышц.

Классификация белков по функциям

Классификация белков по функциям

В зависимости от функций белки делятся на:

• ферменты;
• транспортные;
• структурные;
• сократительные;
• регуляторные (гормональные);
• защитные;
• запасающие белки.

Влияние простетической группы

Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.

Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.

Что такое цитохромы?

Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:

• Структурная — главнейшая задача данных полимеров. Данную функцию белки выполняют на различных уровнях организации живой материи. Но главным является то, что они входят в состав всех клеточных мембран. Отдельные представители — коллаген, эластин, керотин содержатся в перьях, волосах, коже и ногтях.
• Транспортная — не менее важная задача белков. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Гемоцианин выполняет аналогичные действия, но у беспозвоночных. Миоглобин транспортирует кислород к мышцам.
• Защитная — осуществление защиты от различных инфекций и вредоносных микроорганизмов. Выполняют эту задачу антитела крови, фибриноген, тромбин, способствующие процессам свертывания крови и образования тромбов. Каталаза препятствует развитию свободно-радикальных процессов, которые являются крайне вредоносными для человеческого организма.
• Ферментативная — белки катализируют практически все химические реакции, происходящие в клетке. Функцию выполняют трипсин и глутамин-синтетаза.
• Сократительная — актин и миозин участвуют в сокращении мышц.
• Регуляторная — количество определенных веществ регулируют инсулин, глюкагон и специальное сложное вещество — адренокортикотропин (АКТГ).
• Запасающая — питательные вещества запасают казеин молока, яичный альбумин.
• Токсичная — данную задачу выполняют особые белки-токсины, каковыми являются змеиный и дифтерийный яды.
• Энергетическая — самая незначительная и маловажная. За счет расщепления одного грамма белка выделяется 17,6 килоджоулей энергии.

Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач.Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.

Разнообразие простых белков

Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа — глобулины — считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции — строительная и опорная.

Белок тубулин входит в состав микротрубочек, которые являются компонентами ресничек и жгутиков таких одноклеточных организмов, как инфузории, эвглены, паразитические жгутиконосцы. Этот же белок входит в состав многоклеточных организмов (жгутики сперматозоидов, реснички яйцеклеток, реснитчатый эпителий тонкого кишечника).

Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений – ржи, риса, пшеницы — накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки термофильных бактерий, живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура — линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация — четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.

Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз

Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно)

Белки — что это такое

Все мы знаем, что данные соединения очень важны в нашей жизни. Многие ученые говорили и говорят о том, что без белков нет жизни. Они правы. Эти биополимеры крепко связаны с наследственной информацией и жизненной энергией. И все-таки дадим определение данным компонентам всех живых систем.Белки — нерегулярные, то есть непериодические биополимеры, мономерами которых являются 20 аминокислот. В их состав входят: углерод, водород, кислород, азот, иногда сера.Биополимерами называются крупные молекулы, состоящие из более простых молекул — мономеров.Как вы поняли из определения, белки являются крупными молекулами или макромолекулами и высокомолекулярными соединениями. Например, гемоглобин имеет молярную массу около 64 тыс. Молярная масса альфа-амилазы почти доходит до 100 тыс. А если брать и белки, составляющие оболочки вирусов — капсиды, то они содержат до 40 млн частиц.
Помните, что растения сами синтезируют все мономеры белков, а животные только их малую группу. Животные получают все остальные аминокислоты из органических соединений при питании.
Рис. 1. Первичная структура белка

У нас можно купить диетические продукты:

Роль этих органических соединений огромна. В зависимости от вида и взаимного расположения аминокислот, каждое из них имеет свои особенности. В целом белки в организме могут выполнять следующие функции:

• С их помощью обеспечивается рост и развитие. Они присутствуют во всех клетках, тканях и межтканевых структурах. Эластин содержится в стенках капилляров. Коллаген можно найти в составе связок и сухожилий кожи и костей. А из кератинов состоят волосы и ногти.
• Именно эти соединения участвуют в образовании антител. Они связывают токсины и яды и обеспечивают свертываемость крови.
• При беременности в качестве основного источника питания для плода выступают казеин и альбумин.
• Благодаря им поддерживается нормальный уровень давления в клетках.
• Способствует сокращению и расслаблению мышц.
• Специальные белки-ферменты (например, пепсин) регулируют биохимические процессы. От них зависит метаболизм и усвоение не только самих протеинов, но и жиров, углеводов, витаминов и т. д.
• Гемоглобин, также имеющий протеиновые природу, выполняет транспортную функцию, которая заключается в снабжении всех клеток кислородом и другими веществами и выводом двуокиси углерода.
• Гормоны, регулирующий практически все процессы жизнедеятельности – также являются протеинами.
• И даже зрение напрямую зависит от белка родопсина, благодаря которому на сетчатке глаза и формируются изображение.

Вегетарианство и белок

Каждый человек самостоятельно делает выбор, как и чем ему питаться. В последние годы вегетарианство набирает популярность. Всё чаще из-за морально-этических убеждений люди отказываются от мяса, или вообще животной пищи.

Если говорить о здоровье, то вегетарианство с годами приводит к резкому дефициту многих витаминов и микроэлементов. Прежде всего, это касается веганов, которые полностью отказываются от животной пищи.

Им необходимо очень тщательно планировать свой рацион, чтобы обеспечить себя необходимым количеством незаменимых аминокислот. При правильном подходе заменить животный белок растительным можно.

К примеру, каши содержат мало аминокислоты лизин и много аминокислоты метионин. Фасоль, наоборот, много лизина и мало метионина. Так что употребляйте регулярно и то и другое. Хотя и необязательно в один приём пищи.

Вам рекомендуется употреблять разнообразные виды растительной пищи: крупы, бобовые (фасоль, чечевица, горох и нут), орехи, семечки, брокколи и др.

Читать подробнее: Вегетарианство. Как сохранить здоровье? Советы профессионалов

Характеристика небелковых групп, входящих в состав сложных белков

В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.

Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка

Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков

В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.

Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.

Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы — белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии — опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков — это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны — протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы — важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Белок и еда

Когда мы принимаем пищу, использование белков нашим организмом происходит через пищеварение.

При переваривании белки подвергаются воздействию кислоты и гидролиза и, следовательно, происходит их денатурация .

Например, когда они подвергаются чрезмерному нагреву и перемешиванию, вторичные и третичные структуры претерпевают необратимые изменения и тем самым теряют свои свойства. По этой причине определенные продукты теряют свою питательную способность при приготовлении.

Белки могут быть животного происхождения и растительного происхождения.

Знать основные характеристики этих белков.

Пища с высоким содержанием животного белка

Проверьте список примеров белковой пищи животного происхождения.

• тунец
• креветка
• Красное мясо
• курица
• яйца
• Перу
• свинина
• йогурт

Продукты, богатые растительным белком

Проверьте список примеров белковой пищи растительного происхождения.

• миндальный
• арахис
• Коричневый рис
• овсянка
• брокколи
• гороховый
• шпинат
• Вареные бобы
• чечевица

Среди продуктов растительного происхождения также есть фрукты, богатые белками :

• авокадо
• чернослив
• банан
• Сушеный абрикос
• инжир
• малина
• гуайява
• жаботикаба
• Хака
• оранжевый
• дыня
• изюм

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки — трансляция.

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Классификация и характеристика сложных белков

Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:

• Гликопротеины – белки, молекулы которых содержат углеводный остаток. Среди них выделяют протеогликаны (компоненты межклеточного пространства), включающие в свою структуру мукополисахариды. К гликопротеидам относятся иммуноглобулины.
• Липопротеиды включают липидный компонент. К ним относятся аполипопротеины, выполняющие функцию обеспечения липидного транспорта.
• Металлопротеины содержат ионы металлов (меди, марганца, железа и др.), связанные через донорно-акцепторное взаимодействие. В эту группу не входят гемовые белки, включающие соединения профиринового кольца с железом и подобные им по структуре соединения (хлорофилл, в частности).
• Нуклеопротеиды – белки, имеющие нековалентные связи с нуклеиновыми кислотами (ДНК, РНК). К ним относится хроматин – компонент хромосом.
• 5. Фосфопротеиды, к которым относится казеин (сложный белок творога), включают ковалентно соединенные остатки фосфорной кислоты.

Хромопротеины объединяет окрашенность простетического компонента. Данный класс включает гемовые белки, хлорофиллы и флавопротеиды.